Muster kündigung zeitschrift abo

Aufgrund des immensen Potenzials von Fingerabdrücken als wirksame Methode zur Identifizierung wurde in dieser Studie versucht, Fingerabdruckmuster, deren Korrelation mit Geschlecht und Blutgruppe eines Individuums zu analysieren und auch die Verteilung verschiedener Fingerabdruckmuster unter der Bevölkerung der Region Tirupati zu bestimmen. Die CiDR1-VarO-Domäne (220 Rückstände) bildet im Gegensatz zur CIDR1-MC179-Struktur [28], der der N-Terminal-Teil der Domäne fehlt, eine recht kompakte Struktur. In CIDR1-VarO enthält diese Region (Rückstände 496–570) ein verdrehtes Antiparallel-Blatt, das aus vier Strängen (1-4) sowie drei kurzen Helicen (H-2, 310H1, H-1) (Abbildung 5A und Abbildung 6) besteht und eine N-Terminal-Unterdomäne bildet. Der zweite Teil von CIDR1 ist weitgehend é-helical, mit einem Muster von Helices ähnlich dem von MC179, obwohl Helix a kürzer ist und Helices b und c zusammen die Länge der Helix b in MC179 überspannen. Die relative Position des Drei-Helix-Bündels H1, H2, H3 und der Helices a, b, c ist jedoch ganz anders, was CIDR1-VarO eine wesentlich kompaktere Form verleiht (Abbildungen 7A und 7B). Der erste Cys-Rückstand von CIDR1-VarO (C534, kanonische Cys(1)) bildet eine Disulfidbindung mit C614 (kanonische Cys(8)) in der Spirale H2. In unserem Konstrukt enthält CIDR1-VarO 11 Cys-Rückstände (31 für das gesamte Kopfprotein) und muss daher mindestens eine freie Sulfhydrylgruppe pro Molekül vorhanden sein. Das Protein wurde daher in Gegenwart von 25 mM Cystamin gereinigt, was die Bildung kovalenter Dimere verhinderte. Alle Cys-Rückstände sind in Disulfidbrücken mit Ausnahme eines freien Cys (C604, kanonische Cys(5) von CIDR1) (Tabelle S2) eingebunden. Diese freien Zyen sind in der Tat ziemlich exponiert, aber die Elektronendichte ist nicht ausreichend definiert, um eine kovalente Modifikation zu zeigen. Das MC179-Protein enthielt 17 zusätzliche Rückstände am C-Terminal-Ende, einschließlich C168 (kanonische Cys(10)), die mit kanonischen Cys(5) [28] gekoppelt waren. In der VarO-Sequenz befindet sich ein Cys-Doublet (C722 und C723) an der entsprechenden Stelle und da nicht ersichtlich war, welche der beiden ein Disulfid mit Cys(5 bilden würde), beendeten wir unser Konstrukt vor diesem Beistand bei Rückstand 716. Die Polypeptidkette endet jedoch in unmittelbarer Nähe von C604 (kanonische Cys(5)) und könnte eine Disulfidbrücke bilden.

Wir konnten ein längeres Kopfkonstrukt, das am V787 endet, in löslicher Form ausdrücken, aber es gelang uns nicht, Kristalle zu erhalten. Die Ähnlichkeit zwischen DBL- und CIDR-Domänen in ihrer allgemeinen Architektur, die bereits erwähnt wurde [28], ist auch in der VarO-Struktur vorhanden. Die Überlagerung der Domäne CIDR1-VarO auf die Domäne DBL1-VarO entspricht nicht nur den Helices H1, H2 und H3 (CIDR1) mit H6, H7 und H10 (DBL11), sondern auch den Helices a und b (CIDR1) bis zu H8 und H9 (DBL11). Darüber hinaus liegen die Stränge 1 und 2 von CIDR1 in unmittelbarer Nähe zu den Strängen N-1 und 2 von DBL11 (Abbildung S10). Die Ähnlichkeit erstreckt sich auch auf das Disulfidmuster, wie bereits erwähnt [28]: kanonische Disulfide Cys(10)–Cys(11) und Cys(7)–Cys(9) von DBL1`1 überlappen sich mit Disulfiden Cys(7)–Cys(9) und Cys(4)–Cys(6) von CIDR1, disulfid Cys(5)–Cys(10) von CIDR1` liegt in der Nähe von Cys(8)–Cys(12) von DBL1.1. Tatsächlich könnte die N-Terminal-Hälfte von CIDR als gleichwertig mit Subdomain 1 der DBL-Domänen klassifiziert werden, während die zweite, spiralförmige Domäne von CIDR näher an Subdomäne 3 anpasst. Das humane ABO-Gen umfasst >18 Kilobase-Paare.35,36 Die Nukleotidsequenz, die für das 354-Aminosäure-AT-Protein kodiert, ist über 7 Exons verteilt: 28 Nukleotide in exon 1, 70 in exon 2, 57 in exon 3, 48 in exon 4, 36 in exon 5, 135 in exon 6 und 691 (einschließlich des Endkons) in Exon 7. Obwohl die funktionelle Bedeutung unklar ist, können menschliche AT/BT-Messenger-RNAs (mRNAs) mehrere alternativ gespleißte Muster annehmen, wobei 1 oder ein paar Exons fehlen.37 Dementsprechend stellten wir in Frage, ob Exon-Deletionen menschlicher AT-MRNAs zum Auftreten von FORS1-Antigen führen könnten.

Zu diesem Zweck haben wir menschliche AT-Konstrukte vorbereitet, die Exon 2, 3, 4 oder 5 löschen.


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